钙调蛋白结构在1.7 A分辨率下精炼。
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Chattopadhyaya R, Meador WE，意思是AR, Quiocho FA
钙调蛋白结构在1.7 A分辨率下精炼。
中华分子生物学杂志，1992 12月20日;28(4):1177-92。
- PubMed ID
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1474585 (PubMed视图］
- 摘要
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我们在1.7 a分辨率下确定并细化了重组钙调蛋白的晶体结构。以2.2 A已发表的原生牛脑结构为起始模型，通过分子置换确定结构。最终的晶体r因子，使用14469反射在10.0到1.7 A范围内，结构因子超过0.5 sigma，是0.216。键长和键角距离与理想值的均方根偏差分别为0.009 A和0.032 A。最终模型由1279个非氢原子组成，包括4个钙离子，1130个蛋白质原子，包括3个双构象Asp118侧链原子，139个水分子和1个乙醇分子。除了残基4的主链原子外，钙调素残基1到残基4和残基148的电子密度定义不明确，不包括在我们的模型中。从我们的晶体中得到的钙调素结构与Babu和同事描述的2.2 A结构非常相似，均方根偏差为0.36 A。钙调素仍然是哑铃状分子，具有相似的叶状结构，并由中心的α -螺旋连接。每个叶瓣包含三个α -螺旋和两个Ca2+结合EF手环，相邻EF手环和一个非EF手环之间有一个短的反平行β -片。在中心螺旋结构上有一些差异。 The crystal packing is extensively studied, and facile crystal growth along the z-axis of the triclinic crystals is explained. Herein, we describe hydrogen bonding in the various secondary structure elements and hydration of calmodulin.