Ca2+-钙调素水通道门控的变构机制。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Reichow SL, Clemens DM, Freites JA, Nemeth-Cahalan KL, Heyden M, Tobias DJ, Hall JE, Gonen T
Ca2+-钙调素水通道门控的变构机制。
分子生物学杂志，2013 9月20(9):1085-92。doi: 10.1038 / nsmb.2630。Epub 2013年7月28日。
- PubMed ID
-
23893133 (PubMed视图］
- 摘要
-
钙调蛋白(CaM)是一种通用的调节蛋白，它将钙的存在传递给它的分子目标，并相应地调节它们的功能。这种关键的信号蛋白对于控制数百个膜通道和转运蛋白的活性很重要。然而，对CaM调控全长膜蛋白的结构机制的理解仍然是难以捉摸的。在本研究中，我们确定了全长哺乳动物水通道蛋白-0 (AQP0, Bos taurus)与CaM配合物的假原子结构，并利用EM阐明了该信号蛋白如何调节水通道功能。分子动力学和功能突变研究揭示了CaM结合如何通过变构关闭AQP0的细胞质门来抑制AQP0的水渗透性。我们的机制模型提供了新的见解，只有在完全组装通道的背景下，CaM如何通过促进相邻亚基之间的协作来调节多聚体通道。