机制的激活胰岛素和igf - 1的蛋白激酶B。
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阿莱西博士,Andjelkovic M,考德威尔B, Cron P, Morrice N, P,科恩Hemmings英航
机制的激活胰岛素和igf - 1的蛋白激酶B。
EMBO j . 1996年12月2;15 (23):6541 - 51。
- PubMed ID
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8978681 (在PubMed]
- 文摘
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胰岛素激活内源性蛋白激酶Bα(也称为RAC / Akt激酶)活动在16种肌管十二倍,虽然PKBalpha转染293细胞被激活后的20 - 50倍分别针对胰岛素和igf - 1。在这两种细胞,激活PKBalpha伴随着其磷酸化Thr308和Ser473,如激活,这些残留的磷酸化是由磷脂酰肌醇预防3-kinase抑制剂渥曼青霉素。Thr308阿拉巴马州和/或Ser473突变或突变PKBalpha Asp和活动分子转染293细胞后进行分析。野生型和突变体的活性PKBalpha也测量了化学计量后体外磷酸化的Ser473 MAPKAP kinase-2。这些实验表明,激活PKBalpha胰岛素或胰岛素样生长因子- 1 (igf - 1)的结果从Thr308和Ser473磷酸化,磷酸化的两个残留产生高水平的PKBalpha活动至关重要的磷酸化Thr308体内并不依赖的磷酸化Ser473,反之亦然。我们提出一个模型,PKBalpha变得磷酸化,激活胰岛素/ IGF-1-stimulated细胞的上游激酶(s)。