一种蛋白激酶磷酸化MstI并防止其蛋白水解活性,阻止FOXO3磷酸化和核易位。
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张成泽西南,杨SJ,你们Srinivasan年代,K
一种蛋白激酶磷酸化MstI并防止其蛋白水解活性,阻止FOXO3磷酸化和核易位。
J生物化学杂志。2007年10月19日,282 (42):30836 - 44。Epub 2007年8月28日。
- PubMed ID
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17726016 (在PubMed]
- 文摘
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通过激活MstI氧化应激可以诱导细胞凋亡,后续的磷酸化FOXO和核易位。MstI细胞凋亡是一种常见的组成部分由各种压力。MstI激酶激活还存在需要自身磷酸化和蛋白水解降解。一种蛋白激酶的作用在调节MstI活动以前没有检查。在这里,我们表明,MstI Akt的生理基质。还存在一种蛋白激酶的磷酸化MstI减少其凋亡乳沟,防止FOXO3激酶活性。MstI直接结合到一种蛋白激酶,监管的一种蛋白激酶激酶活性。上的一种蛋白激酶磷酸化MstI刺(387)残留,保护MstI从体外凋亡乳沟,凋亡细胞。有趣的是,一种蛋白激酶的磷酸化MstI强烈抑制其对FOXO3激酶活性。的磷酸化模拟突变MST1 T387E块H2O2-triggered FOXO3核易位和细胞凋亡。 Thus, our findings support that Akt blocks MstI-triggered FOXO3 nuclear translocation by phosphorylating MstI, promoting cell survival.