广泛的O-GlcNAcylation之间的串扰和磷酸化调节一种蛋白激酶信号。
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广泛的O-GlcNAcylation之间的串扰和磷酸化调节一种蛋白激酶信号。
《公共科学图书馆•综合》。2012;7 (5):e37427。doi: 10.1371 / journal.pone.0037427。2012年5月22日Epub。
- PubMed ID
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22629392 (在PubMed]
- 文摘
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O-linked N-acetylglucosamine糖基化(O-GlcNAc)和O-linked磷酸化(O-phosphate),作为两种重要的转录后修饰,经常发生在相同的蛋白质和互惠关系。除了良好的文档记录控制一种蛋白激酶磷酸化活动,Akt也经历O-GlcNAcylation,但这两个修改之间的相互作用和生物学意义尚不清楚,主要是由于技术的挑战。在这里,我们应用一个两步分析方法由O-GlcNAc immunoenrichment和随后的O-phosphate immunodetection。这样一个简单的方法使我们能够想象内生糖化和磷酸化Akt亚种群并行和观察到的一种蛋白激酶的抑制效果O-GlcNAcylations磷酸化。进一步研究利用质谱和诱变方法表明,O-GlcNAcylations刺305和312用力推抑制一种蛋白激酶磷酸化刺308通过破坏一种蛋白激酶和基因之间的相互作用。Akt激活受损进而导致Akt的妥协的生物功能,抑制细胞增殖和迁移能力就体现了这一点。在一起,本研究揭示了一个广泛的相声O-GlcNAcylations和一种蛋白激酶的磷酸化,并演示了O-GlcNAcylation之间作为一种蛋白激酶信号的新监管修改。