高分辨率pleckstrin同源结构域的蛋白激酶b / akt绑定到磷脂酰肌醇(3、4、5)联结。
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托马斯•CC迪克米,阿莱西博士,范Aalten DM
高分辨率pleckstrin同源结构域的蛋白激酶b / akt绑定到磷脂酰肌醇(3、4、5)联结。
咕咕叫杂志。2002年7月23日,12 (14):1256 - 62。
- PubMed ID
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12176338 (在PubMed]
- 文摘
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π3-kinase激活的产品,PtdIns (3、4、5) P3和它的直接分解产物PtdIns (3, 4) P2,引发生理过程,由拥有pleckstrin同源性蛋白相互作用(PH)域。最好的特点之一PtdIns (3、4、5) P3 / PtdIns (3, 4) P2效应蛋白蛋白激酶B (PKB),也被称为一种蛋白激酶。PKB PH值具有域位于N末端,这个专门领域结合PtdIns (3、4、5) P3和PtdIns (3, 4) P2与亲和力。激活后π3-kinase PKB招募到质膜由于其与PtdIns互动(3、4、5)P3 / PtdIns P2 (3、4)。然后PKB激活3-phosphoinositide-dependent pro-tein激酶1(基因),像PKB,具有PtdIns (3、4、5) P3 / PtdIns P2 PH值绑定域(3、4)。在这里,我们描述孤立的PH值的高分辨率的晶体结构域的PKB(α)在复杂和头部群PtdIns P3 (3、4、5)。头部组有显著不同的取向和位置相对于其他Ins (1、3、4、5) P4 PH值绑定域名。诱变的基本残留形成离子D3、D4磷酸基的相互作用减少或废除PKB的能力与PtdIns (3、4、5) P3和PtdIns P2 (3、4)。面对溶剂磷酸D5和形式与任何残留物PH值无显著交互领域,这解释了为什么PKB与类似的亲和力与PtdIns (3、4、5) P3和PtdIns P2 (3、4)。