人类的生物物理和结构研究钙和integrin-binding蛋白质家族:了解他们的功能的异同。
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黄H, Bogstie约,傅高义HJ
人类的生物物理和结构研究钙和integrin-binding蛋白质家族:了解他们的功能的异同。
生物化学细胞杂志。2012年10月,90 (5):646 - 56。doi: 10.1139 / o2012 - 021。Epub 2012年7月11日。
- PubMed ID
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22779914 (在PubMed]
- 文摘
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人体钙-和integrin-binding蛋白1 (CIB1)在各种细胞功能中扮演重要角色。在这项研究中,三个这种蛋白质家族的其他成员(CIB2-4: CIB2、CIB3 CIB4)净化,随后使用的生物物理和结构特征的方法。像预期的那样从序列比对,CIB2-4显示绑定(Ca(2 +))和镁钙镁(2 +)离子。绑定的钙(2 +)或镁(2 +)离子改变CIB2-4的二级结构和疏水性表面的接触区。钙(2 +)和镁(2 +)离子也为CIB2和CIB3稳定的三级结构。通过绑定在体外实验中,我们表明,CIB2可以与整合素交互alphaIIb胞质域和整合素alpha7b membrane-proximal片段。使用7-azatryptophan标记肽荧光实验证明CIB2, CIB3,和CIB4绑定合作伙伴整合素alphaIIb亚基,这表明它们可能参与调节整合素alphaIIb单元激活。alphaIIb的明显反应不同CIB3和CIB4金属(Ca(2 +)和镁(2 +))绑定状态意味着一个潜在的钙和整合素信号通路之间的连接。