公认的第二膜协会网站的本地化penicillin-binding蛋白质1 b的大肠杆菌。
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王CC,舒尔茨·德·尼古拉斯RA
公认的第二膜协会网站的本地化penicillin-binding蛋白质1 b的大肠杆菌。
j . 1996 5月15日,316 (Pt 1): 149 - 56。
- PubMed ID
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8645198 (在PubMed]
- 文摘
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我们展示了以前的周质的域penicillin-binding蛋白1 b (PBP 1英国石油(bp);残留物从大肠杆菌90 - 844)是不溶于没有洗涤剂,和可以还原成脂质体(Nicholas,拉姆舒尔茨(1993)生物。化学,268,5632 - 5641]。这些数据表明,本地PBP 1 b包含一个膜协会网站除了n端跨膜锚。我们已经研究了膜拓扑PBP 1 b进行更详细的评估洗涤剂绑定和溶解度没有洗涤剂PBP 1 bp和一组蛋白水解PBP 1 b的碎片。PBP 1 bp是由三个独立的显示方法绑定到洗涤剂胶束,这强烈表明,周质的域与膜的疏水环境影响。消化重量比率高的凝血酶的纯化PBP 1 b包含工程凝血酶裂解位点产生的跨膜锚周质的方面四个片段除了PBP 1为不同大小的英国石油公司从71年到48 kDa。PBP 1英国石油公司相比,所有的碎片67 kDa和较小的被筛选了凝胶过滤柱没有清洁剂,不绑定到洗涤剂胶束。氨基四个片段序列测定,允许乳沟地点位于PBP 1 b的主要序列。这些数据本地化PBP 1 b膜协会网站的一个地区组成的前163个氨基酸周质的领域,是在假定的transglycosylase域。 Lipid modification does not appear to be the mechanism by which PBP 1Bper associates with membranes.