地形和功能对大肠杆菌penicillin-binding由丙氨酸蛋白质1 b扫描诱变。
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勒费弗F,雷米MH,马森JM
地形和功能对大肠杆菌penicillin-binding由丙氨酸蛋白质1 b扫描诱变。
J Bacteriol。1997年8月,179 (15):4761 - 7。
- PubMed ID
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9244263 (在PubMed]
- 文摘
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Penicillin-binding蛋白(是)的目标是beta-lactam抗生素。我们使用一个系统的five-alanine代换法(称为驴(丙氨酸拉伸扫描)诱变)调查不同的功能或结构作用的氨基酸PBP1b的大肠杆菌。调查每个变体的特定活动,抗生素使用光盘分析与应变QCB1(δponB)在cefaloridine面前,完全抑制PBP1a的补充作用。这种体内试验结合的快速和高效的体外测试penicillin-binding活动每个变体的荧光青霉素。这种方法使我们展示一个意想不到的角色的氨基端和c端PBP1b的尾巴。此外,我们已经建立了正确的位置在SMN PBP1b主题,SXXK和KTG图案,构成的签名penicilloyl丝氨酸转移酶家族。最后,我们表明,transglycosylase转肽酶域由一个惰性链接器区域,替换和插入可以没有阻碍的体内和体外活性蛋白质。