演示的分子之间的相互作用胞壁质聚合酶PBP1B,裂解的transglycosylase MltA,和支架蛋白MipA大肠杆菌。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Vollmer W·冯·Rechenberg M, Holtje合资企业
演示的分子之间的相互作用胞壁质聚合酶PBP1B,裂解的transglycosylase MltA,和支架蛋白MipA大肠杆菌。
J生物化学杂志。1999年3月5日,274 (10):6726 - 34。
- PubMed ID
-
10037771 (在PubMed]
- 文摘
-
扩大的stress-bearing胞壁质球囊的细菌取决于协调互动的胞壁质合成酶和水解酶。理解的交互机制这两个类的蛋白质亲和色谱法和表面等离子体共振(SPR)进行了研究。膜结合的裂解transglycosylase MltA当共价链接到CNBr-activated琼脂糖特别保留penicillin-binding蛋白(是)1 b、c 1, 2, 3从原油Triton x - 100膜提取的大肠杆菌。在周质的蛋白质还PBP1A特别约束。至少五个不同的non-PBPs MltA-Sepharose表现出特异性。伴的这些蛋白质的氨基酸序列可以获得,和相应的基因映射在大肠杆菌基因组40分钟。这MltA-interacting蛋白质,名叫MipA,另外结合PBP1B,双官能胞壁质transglycosylase /转肽酶。SPR研究PBP1B固定化ampicillin-coated传感器芯片显示寡聚化PBP1B可能表明二聚作用。同时应用MipA和MltA PBP1B传感器芯片表面上形成了一个三聚物的复杂。离解常数是决定大约10 (6)m之间形成一个复杂的胞壁质聚合酶(PBP1B)和胞壁质水解酶(MltA)的存在MipA代表一个假想的重建的第一步murein-synthesizing全酶,假定负责控制增长的stress-bearing球囊的大肠杆菌。