O-glycosylation我(Ks)复杂的心脏。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
钱德拉塞卡KD,里沃夫,Terrenoire C,高GY,卡斯RS, Kobertz弯角
O-glycosylation我(Ks)复杂的心脏。
杂志。2011年8月1;589 (Pt 15): 3721 - 30。doi: 10.1113 / jphysiol.2011.211284。Epub 2011年6月13日。
- PubMed ID
-
21669976 (在PubMed]
- 文摘
-
的转录后修饰KCNQ1-KCNE1 (Kv7) K +通道复杂的监管是至关重要的心脏IKs次方电流和动作电位持续时间。在这里,我们显示KCNE1调节亚基与mucin-type O-glycosylated聚糖在体内。作为O-linked糖基化网站不是由序列可辨认的凝视,我们设计了一套新颖的糖基化突变体和KCNE嵌合体并使用deglycosylation酶分析他们的多糖含量。我们的研究结果表明,KCNE1专门O-glycosylated Thr-7,也在Asn-5 N-glycosylation所需。野生型KCNE1,重叠的N -亚基生物起源和O-glycosylation网站是无害的;然而,突变的Thr-7 non-hydroxylated残渣产生主要unglycosylated蛋白质和一小部分mono-N-glycosylated蛋白质。复合hypoglycosylation KCNQ1-KCNE1的部分同样是有害的细胞表面表达,证明KCNE1 O-glycosylation翻译修饰,是适当的生物起源和积分顺行走私的心脏IKs次方复杂。这里使用的酶化验和糖基化突变体小组将有价值的识别不同KCNE1改变在原生细胞和确定N -和O-glycosylation KCNQ1-KCNE1函数中所扮演的角色和定位在心肌细胞中,