三维结构的第二个cysteine-rich重复人类的低密度脂蛋白受体。
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戴利问,Djordjevic JT,史密斯克朗PA, R
三维结构的第二个cysteine-rich重复人类的低密度脂蛋白受体。
生物化学,1995年11月7日,34 (44):14474 - 81。
- PubMed ID
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7578052 (在PubMed]
- 文摘
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低密度脂蛋白受体的配体结合域包含七cysteine-rich重复,已通过进化高度保守的。这一领域协调与受体的相互作用,两个脂蛋白载脂蛋白,apo E和apo b - 100,推定地通过calcium-dependent协会酸性配体与集群的残留在受体上。第二个重复(rLB2)受体结合域被表示为一个thrombin-cleavable GST融合蛋白,裂解和净化。在氧化蛋白质复合给一个峰值在反相高效液相色谱法。rLB2的水溶液结构已经确定使用二维1 h NMR光谱。与伴重复、rLB1 rLB2具有非常灵活的结构在水里。然而,构象rLB2明显更有序的氯化钙的4倍摩尔过剩;质子磁共振弥散和NOESY交叉峰的大大提高。rLB2的三维结构,从核磁共振数据获得分子几何和克制的分子动力学方法,rLB1的相似之处,伴跟着一个接一个的把发夹结构。然而,有明显的差异主干网拓扑和结构的灵活性。 As for rLB1, the acidic residues are clustered on one face of the module. The side chain of Asp 37, which is part of a completely conserved SDE sequence thought to be involved in ligand binding, is buried, as is its counterpart (Asp 36) in rLB1. These results provide the first experimental support for the hypothesis that each of the repeats in the ligand-binding domain has a similar global fold but also highlight significant differences in structure and internal dynamics.