可怜的绑定的her - 2 / neu抗原决定基HLA-A2.1 (GP2)是由于缺乏互动与肽的中心。
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马库恩JJ, Batalia,燕,柯林斯EJ
可怜的绑定的her - 2 / neu抗原决定基HLA-A2.1 (GP2)是由于缺乏互动与肽的中心。
J生物化学杂志。1999年12月17日,274 (51):36422 - 7。
- PubMed ID
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10593938 (在PubMed]
- 文摘
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课上我主要组织相容性复合体(MHC)分子结合的短肽来自细胞内的蛋白质合成。这些复合物的肽和类MHC (pMHC)运输从内质网到细胞表面。如果一个clonotypic T细胞受体表达在一个循环T细胞结合pMHC复杂,细胞呈现pMHC被杀。通过这种方式,一些肿瘤细胞表达异常的蛋白质被免疫系统识别和移除。然而,并不是所有的肿瘤都是公认的效率。假设的一个原因为贫困T细胞识别肿瘤相关肽是可怜的绑定的缩氨酸类MHC分子。许多肽,来自原癌基因her - 2 / neu已被证明是被细胞毒性T细胞来源于hla a2(+)乳腺癌患者和其他腺癌。7这些肽被发现结合中间可怜的亲和力。特别是,GP2 (her - 2 / neu残留654 - 662)结合很差,即使它预计将基于正确的存在HLA-A2.1 peptide-binding主题。改变锚残留最青睐的HLA-A2.1并未显著提高亲和力。 The crystallographic structure shows that unlike other class I-peptide structures, the center of the peptide does not assume one specific conformation and does not make stabilizing contacts with the peptide-binding cleft.