人类argininosuccinate裂合酶:一个结构基因内互补的基础。
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麦克因尼斯RR马特纳,辛普森,豪厄尔PL
人类argininosuccinate裂合酶:一个结构基因内互补的基础。
《美国国家科学院刊S a . 1997 8月19日,94 (17):9063 - 8。
- PubMed ID
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9256435 (在PubMed]
- 文摘
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基因内互补已经观察到argininosuccinate裂合酶(ASL)轨迹。基因内的互补是一种现象,发生在multimeric蛋白质是由单元由不同的基因突变的等位基因。由此产生的混合蛋白质展品酶活性大于发现仅在每个突变等位基因产生的寡聚蛋白质。最成功的互补突变参与事件中观察到美国手语缺乏被发现是一个天冬氨酸甘氨酸突变等位基因的密码子87 (D87G)加上一个谷氨酰精氨酸突变在密码子286 (Q286R)。理解的结构基础Q286R: D87G基因内互补事件在美国手语轨迹,我们已经确定的x射线晶体结构重组人类手语4。0的决议。结构已经被精炼18 R因子。8%。noncrystallographic两个单体相关的2倍轴组成的不对称单位,以及晶体2倍轴的空间群P3121完成四聚物。的四个活跃的网站由三个单体的残留物。 Structural mapping of the Q286R and D87G mutations indicate that both are near the active site and each is contributed by a different monomer. Thus when mutant monomers combine randomly such that one active site contains both mutations, it is required by molecular symmetry that another active site exists with no mutations. These "native" active sites give rise to the observed partial recovery of enzymatic activity.