结构和动力学特性quinolinate phosphoribosyltransferase智人(hQPRTase)。

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刘H, Woznica K,凯通指出G,克劳福德,堵塞N,奈史密斯JH

结构和动力学特性quinolinate phosphoribosyltransferase智人(hQPRTase)。

J杂志。2007年10月26日,373 (3):755 - 63。Epub 2007年8月24日。

PubMed ID
17868694 (在PubMed
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人类quinolinate phosphoribosyltransferase (EC 2.4.2.19) (hQPRTase)是II型phosphoribosyltransferase家族的一员参与喹啉酸的分解代谢(QA)。它催化作用烟酸单核苷酸从喹啉酸的形成,其中包括一个phosphoribosyl转移反应脱紧随其后。hQPRTase已经涉及到一些神经疾病和为了进一步研究它,我们有关于重组hQPRTase结构和动力学进行研究。充分活跃的结构解决了酶在大肠杆菌中使用多波长方法的分辨率2.0 a hQPRTase有α/β桶褶皱与细菌QPRTases分享类似的总体结构。hQPRTase的活性部位是位于一个α/β开放三明治结构,作为一个杯子的α/β桶相邻单元与QA结合位点组成的三个精氨酸残基(R102, R138 R161)和两个赖氨酸残基(K139和K171)。突变的残留影响衬底绑定或废除了酶活性。人类酶的动力学是不同的细菌酶研究,hQPRTase抑制竞争性和非竞争性的基质,5-phosphoribosylpyrophosphate (PRPP)。人类的酶采用hexameric安排,把活跃的网站互相靠近。

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Nicotinate-nucleotide焦磷酸化酶(羟) Q15274 细节