两个alloalbumins相同的电泳淌度是由不同的氨基酸替换。
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加里亚诺的Minchiotti L, M, Stoppini M,费里G, Crespeau H, Rochu D, F门
两个alloalbumins相同的电泳淌度是由不同的氨基酸替换。
Biochim Biophys学报。1992年3月12日,1119 (3):232 - 8。
- PubMed ID
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1347703 (在PubMed]
- 文摘
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我们描述清蛋白的氨基酸替换Sondrio和巴黎2,两个人类血清白蛋白的缓慢移动的变异,表现出相同的电泳淌度醋酸纤维素在三个不同的pH值。这些变异被发现在几个实例在一个广泛的地理区域,包括意大利和法国北部。alloalbumins都隔绝杂合的受试者的血清。等电点聚焦CNBr纯化dna片段分析变异使我们本地化的白蛋白Sondrio突变片段CNBr V(残留物,330 - 446年)和白蛋白巴黎2 CNBr七世(残留549 - 585)。序列分析的变体CNBr七世建立白蛋白巴黎2 563 Asp的分子缺陷——Asn。碎片CNBr V从正常和Sondrio白蛋白分离制备规模和受胰蛋白酶的V8蛋白酶消化。序列测定胰蛋白酶的异常和V8肽显示变种起源于谷氨酸333年由赖氨酸的替换。因此,+ 1的变化白蛋白分子的c端区域产生一个变种与相同的电泳淌度作为alloalbumin + 2替换在中央域,显示更高程度的暴露在溶剂的c端附属物。两个氨基酸替换符合G - - - - -一个过渡在第一位置相应的结构基因的密码子。