晶体结构的蛋白质Z-dependent抑制剂复杂显示蛋白质Z的函数的代数余子式膜抑制因子X。
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魏Z,燕Y,卡雷尔RW,周
晶体结构的蛋白质Z-dependent抑制剂复杂显示蛋白质Z的函数的代数余子式膜抑制因子X。
血。2009年10月22日,114 (17):3662 - 7。doi: 10.1182 / - 2009 - 04 - 210021血。Epub 2009年6月15日。
- PubMed ID
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19528533 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质Z (PZ)结合PZ-dependent抑制剂(ZPI)和加速凝固蛋白酶的抑制、激活因子X(——),磷脂和Ca2 +的存在。2.3解决PZ包裹着ZPI晶体结构表明,ZPI是一个典型的丝氨酸蛋白酶抑制剂,PZ与扭曲的丝氨酸蛋白酶褶皱oxyanion洞,S1的口袋里。2分子结合完全互补表面生成超过2400(2),涉及大量的离子和疏水相互作用。ZPI有一个不寻常的快门地区带负电荷的残渣埋在疏水分子的核心。这种独特的Asp(213)是至关重要的维持所需的平衡的亚稳定性最佳蛋白酶抑制,特别是当PZ绑定,以其替代Asn导致热稳定性增加,但效率降低蛋白酶抑制。ZPI显示消极的结构和带正电的表面上的分子,符合诱变研究这项工作指示与FXa exosite交互时码头ZPI之上。建模在这项研究中,gamma-carboxy-glutamic acid-containing域——PZ和使他们能够绑定到相同的血小板和其他膜磷脂的表面,和抑制的最佳距离FXa ZPI复合体。