近端血红素硫醇盐配体的取代chloroperoxidase组氨酸残基。
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易X, Mroczko M, Manoj公里,王X,海格LP
近端血红素硫醇盐配体的取代chloroperoxidase组氨酸残基。
《美国国家科学院刊S a . 1999年10月26日,96 (22):12412 - 7。
- PubMed ID
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10535936 (在PubMed]
- 文摘
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Chloroperoxidase是一个多才多艺的血红素酶可以跨越其他氧化的催化边界hemoproteins并执行多种功能。Chloroperoxidase,除了经典催化过氧化反应,还充当P450细胞色素和强有力的过氧化氢酶。chloroperoxidase的多个功能必须来源于其独特的活性位点结构。Chloroperoxidase拥有近半胱氨酸硫醇盐血红素铁配位体类似于P450细胞色素;然而,不同于P450酶,chloroperoxidase拥有一个非常极地环境远血红素辅基,包含一个谷氨酸残基在靠近血红素铁。硫醇盐配体的存在在chloroperoxidase一直被认为起着关键作用的氯化和环氧化作用活动;然而,本文的研究报道证明假设是必威国际app无效的。探索Cys-29的角色,氨基酸残基提供chloroperoxidase硫醇盐配体,Cys-29组氨酸残基所取代。突变克隆chloroperoxidase基因组的表达Caldariomyces fumago通过使用基因表达系统替换而不是基因插入技术。c . fumago生产野生型chloroperoxidase,因此需要基因替代野生型的突变基因。 To the best of our knowledge, this is the first time that gene replacement has been reported for this type of fungus. The recombinant histidine mutants retain most of their chlorination, peroxidation, epoxidation, and catalase activities. These results downplay the importance of a thiolate ligand in chloroperoxidase and suggest that the distal environment of the heme active site plays the major role in maintaining the diverse activities of this enzyme.