人类复杂的氧化亚基B8我采用硫氧还蛋白折叠。
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布罗克C,发一个,Rehbein K,施特劳斯H, schmied P, Korn B,库恩R, Oschkinat H
人类复杂的氧化亚基B8我采用硫氧还蛋白折叠。
结构。2004年9月,12 (9):1645 - 54。
- PubMed ID
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15341729 (在PubMed]
- 文摘
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亚基B8从泛醌氧化还原酶(复杂I) (CI-B8)是为数不多的几个nuclear-encoded多余的子单元中不存在细菌复杂。其解决方案结构显示了硫氧还蛋白折叠和相似性最高的人类硫氧还蛋白突变C73S和硫氧还蛋白2 Anabeana sp。有趣的是,这些蛋白质包含活跃的站点在同一地区,二硫键的氧化CI-B8所在地。二硫键的氧化还原电位是-251.6 mV,比较好,在其他thioredoxin-like蛋白质二硫。结构的分析揭示了一个表面积,专门组成的高度保守的残留物,因此最有可能的一个亚基交互网站内复杂的我。