A和B微分激素依赖性的孕激素受体磷酸化形式揭示了一个磷酸丝氨酸因地制宜单克隆抗体。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Clemm DL,谢尔曼L, Boonyaratanakornkit V,施克拉德WT,魏盖尔问,爱德华兹DP
A和B微分激素依赖性的孕激素受体磷酸化形式揭示了一个磷酸丝氨酸因地制宜单克隆抗体。
摩尔性。2000年1月,14 (1):52 - 65。
- PubMed ID
-
10628747 (在PubMed]
- 文摘
-
人类孕激素受体(PR)在多个丝氨酸残基磷酸化(至少7个站点)的方式涉及到不同种类的网站协调受激素和不同的激酶。进展定义一个功能角色公关磷酸化已经阻碍了磷酸化的复杂性和缺乏简单,非放射性方法检测配体和其他信号通路的影响在特定的公关体内磷酸化网站。为此目的,我们有生产单克隆抗体(MAb)识别特定磷酸化站点在人类公关网站包括基底Ser 190病时(MAb P190)和网站在Ser 294 (MAb P294)。生化实验显示P190的微分反应和P294马伯的磷酸化和非磷酸化形式的公关。马伯识别特定的磷酸化形式的公关在不同实验条件下包括西方印迹和蛋白质变性公关公关在本土在溶液中构象或特定目标DNA复合体。免疫印迹检测的T47D细胞激素处理不同时间,下调激素依赖性的公关和Ser 190磷酸化发生在平行,而爵士294年磷酸化网站衰减更快。这种差异在动力学表明,Ser 294网站比基底网站不稳定,受到不同的磷酸酶。强有力的优惠294观察激素依赖性的磷酸化Ser PR-B与伴截断相比公关的一种形式。这是意想不到的,因为爵士294年和侧翼序列蛋白质是相同的,表明不同构象的n端结构域PR-A抑制磷酸化的网站。Ser 294谎言抑制域内产生独特的专制PR-A功能提高的可能性,微分的磷酸化Ser 294参与PR-A和PR-B的不同功能性质。