Arrestin交互与G protein-coupled受体。野生型和突变体的研究直接绑定arrestins视紫红质,β2-adrenergic, m2毒蕈碱的胆碱能受体。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
长维奇VV,迪翁某人,奥诺拉托JJ, Ptasienski J,金正日厘米,Sterne-Marr R, Hosey MM, Benovic杰
Arrestin交互与G protein-coupled受体。野生型和突变体的研究直接绑定arrestins视紫红质,β2-adrenergic, m2毒蕈碱的胆碱能受体。
J生物化学杂志。1995年1月13日,270(2):720 - 31所示。
- PubMed ID
-
7822302 (在PubMed]
- 文摘
-
Arrestins发挥重要作用在淬火protein-coupled受体信号转导由G。探索arrestin-receptor交互的特异性,我们有各种野生型的能力特征arrestins绑定到视紫红质,β2-adrenergic受体(beta 2 ar)和m2毒蕈碱的胆碱能受体(m2 mAChR)。视觉arrestin被发现以来最选择性arrestin最好歧视之间的三个不同的受体检测(视紫红质最高绑定)以及磷酸化和受体的激活状态(>高10倍的磷酸化激活表单绑定视紫红质比任何其他形式的视紫红质)。而beta-arrestin和arrestin 3也发现优先绑定到给定受体磷酸化激活形式,他们只小幅歧视三受体进行测试。探索arrestin函数中的重要结构特性,我们建立一系列的截断和嵌合arrestins。绑定的分析特点的各种突变arrestins显示了一个共同的分子机制参与确定受体结合选择性。结构元素导致arrestin绑定包括:1)c端酸性区域服务监管作用在控制arrestin绑定选择性磷酸化和激活的受体,没有直接参与受体相互作用;2)一个基本的n端结构域,直接参与受体相互作用似乎起到监管作用通过分子内相互作用与c端酸性地区;和3)两个集中局部域直接参与确定受体结合特异性和选择性。比较结构模型的所有arrestins beta-arrestin的动力学模型和arrestin 3提出了与受体交互。