人类初始速率黄素还原酶反应动力学催化了biliverdin-IXbeta还原酶(BVR-B)。
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引用
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坎宁安O,戈尔毫克,地幔TJ
人类初始速率黄素还原酶反应动力学催化了biliverdin-IXbeta还原酶(BVR-B)。
j . 2000 1月15;345 Pt 2:393-9。
- PubMed ID
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10620517 (在PubMed]
- 文摘
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黄素的初始速率动力学biliverdin-IXbeta还原酶还原酶反应催化了pH值在7.5符合rapid-equilibrium命令机制,首先与吡啶核苷酸绑定。NADPH绑定自由酶的特点是使用stopped-flow荧光猝灭,和15.8 K (d) microM计算。平衡荧光猝灭实验表明K (d) 0.55 microM,表明一个enzyme-NADPH遇到复杂(K (d) 15.8 microM)异构化到一个更稳定的nucleotide-induced构象。酶是催化减少FMN,时尚和核黄素,52 microM K (m)值,分别125 microM和53 microM。Lumichrome被证实是一个竞争性抑制剂对FMN、K (i) 76 microM,表明与异咯嗪环相互作用可能是足够的约束力。在最初的实验中观察到,黄素还原酶和胆绿素还原酶酶的活动表现出大幅最佳pH值5柠檬酸缓冲。一个初始速率的研究表明,这种酶遵循一个稳态命令在这个缓冲机制。醋酸钠在pH值5中的初始速率动力学符合rapid-equilibrium命令机制,表明柠檬酸可能直接影响酶的行为在pH值5。Mesobiliverdin XIIIalpha合成胆绿素,结合黄素还原酶,但不作为酶的底物,展品竞争动力学与FMN (K (i) 0.59 microM),用NADPH mixed-inhibition动力学。这是符合一个吡啶核苷酸的网站和竞争FMN和胆绿素第二个站点。 Interestingly, flavin reductase/biliverdin-IXbeta reductase has also been shown to exhibit ferric reductase activity, with an apparent K(m) of 2.5 microM for the ferric iron. The ferric reductase reaction requires NAD(P)H and FMN. This activity is intriguing, as haem cleavage in the foetus produces non-alpha isomers of biliverdin and ferric iron, both of which are substrates for flavin reductase/biliverdin-IXbeta reductase.