人胆绿素IXbeta还原酶的结构，一种早期胎儿胆红素IXbeta产生酶。
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Pereira PJ, Macedo-Ribeiro S, Parraga A, Perez-Luque R, Cunningham O, Darcy K, Mantle TJ, Coll M
人胆绿素IXbeta还原酶的结构，一种早期胎儿胆红素IXbeta产生酶。
中国生物结构杂志，2001 3月8日(3):215-20。
- PubMed ID
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11224564 (PubMed视图］
- 摘要
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胆红素IXbeta还原酶(BVR-B)催化吡啶核苷酸依赖性胆红素IXbeta的产生，胆红素IXbeta是早期胎儿发育过程中主要的血红素分解代谢产物。BVR- b表现出对没有丙酸跨在C10位置的胆绿素异构体的偏好，与成人肝脏中BVR的主要形式胆绿素IXalpha还原酶(BVR- a)相反。BVR-B除了在胎儿体内具有四吡咯清除作用外，在成人体内还具有黄素和铁还原酶活性。我们在1.15 A分辨率下用NADP+解决了人类BVR-B的复合物结构。人BVR-B是一种显示α / β二核苷酸结合折叠的单体。与中胆绿素IValpha、biliverdin IXalpha、FMN和lumichrome的三元配合物结构表明，人BVR-B具有单一的底物结合位点，底物和抑制剂主要通过疏水相互作用与底物结合，解释了其广泛的特异性。胆绿素和黄素底物的可还原原子都位于辅助因子的活性C4之上，这是直接氢化物转移的适当位置。BVR-B通过双三烯侧链结合袋的空间位阻来区分胆绿素IXalpha异构体。这种结构也解释了酶对NADP(H)的偏好及其b面立体特异性。