大肠杆菌aminodeoxychorismate合成酶的结构:建筑保护和多样性chorismate-utilizing酶。
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帕森斯摩根富林明,詹森PY Pachikara,霍华德AJ,艾森斯坦E,拉我
大肠杆菌aminodeoxychorismate合成酶的结构:建筑保护和多样性chorismate-utilizing酶。
生物化学,2002年2月19日,41 (7):2198 - 208。
- PubMed ID
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11841211 (在PubMed]
- 文摘
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Aminodeoxychorismate合成酶是heterodimeric复杂的一部分,催化4-amino-4-deoxychorismate两步合成的前体p-aminobenzoate和叶酸的微生物。在第一步中,谷氨酰胺amidotransferase pabA基因编码的生成氨作为衬底,连同chorismate,在第二步中,使用由aminodeoxychorismate合成酶催化,pabB基因的产物。在这里,我们报告的x射线晶体结构大肠杆菌PabB决定在两个不同的晶体形式,每个2.0一项决议。453 -残留单体的PabB有复杂的α/β折叠相似结构的同源,寡聚TrpE子单元的几个邻氨基苯甲酸盐合成酶微生物的来源。比较这两个类的结构chorismate-utilizing酶提供了一个理由这些酶的四级结构的差异,表明弱或瞬变期间与PabA PabB催化协会至少部分源于为蛋白质相互作用有限的接口。额外的分析结构初步鉴定了PabB的活性位点,其中包含大量的残留涉及从以前的生化和遗传学研究是必不可少的活动。差异从磷肥和钾肥的产能formate-grown晶体结构决定的,不定甲酸盐离子的位置,表明构象变化循环地区毗邻催化的活性部位可能需要。结构的一个令人惊讶的发现PabB色氨酸分子根深蒂固的存在在绑定的口袋里,类似于监管网站TrpE亚基的邻氨基苯甲酸盐合成酶。强配位体,无法分离没有变性PabB,可能起到结构作用的酶由于没有影响色氨酸酶合成aminodeoxychorismate。广泛的序列相似性在tryptophan-binding口袋中其他几个chorismate-utilizing酶,包括isochorismate合成酶,表明他们也可能绑定色氨酸对结构完整性,并证实了早期的想法在这个有趣的酶家族的进化。