CTP的膜结构绑定域:胆碱磷酸cytidylyltransferase。
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邓恩SJ,康奈尔RB,约翰逊我Glover NR,特蕾西
CTP的膜结构绑定域:胆碱磷酸cytidylyltransferase。
生物化学。1996年9月17日,35 (37):11975 - 84。
- PubMed ID
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8810902 (在PubMed]
- 文摘
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它提出了监管的领域酶,CTP:胆碱磷酸cytidylyltransferase,介导可逆结合的酶膜,是一种两亲的大约60个氨基酸残基的α螺旋,这个域是公认的活性部位邻域的酶。圆二色性表明,两个重叠的多肽的二级结构跨越这个地区主要是α螺旋的PG囊泡或十二烷基硫酸钠胶束。Interproton距离从二维核磁共振光谱测量来解决这两个多肽的结构。c端22个氨基酸肽段(对应于Val267-Ser288)是一个定义良好的阿尔法螺旋长度。氨基33-mer(对应于Asn236-Glu268)是由a螺旋Glu243 Lys266, Tyr240-His241-Leu242结构良好的弯曲约50度,和一个氨基端four-residue螺旋。提出三个残基参与生成弯曲作为催化和管理域之间的铰链。非极性的面孔33-mer和22-mer被Ser260打断,Ser271, Ser282。这些残留可能会限制疏水性和促进可逆和lipid-selective膜绑定。螺旋线的疏水性的脸被一组基本的氨基酸残基在一边和基本氨基酸残基穿插谷氨酸。这些侧链的性格给了线索的基础为阴离子表面这些多肽的特异性。