可视化的cysteinyl-phosphate中间酪氨酸蛋白磷酸酶的x射线晶体学。
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Pannifer广告,弗林特AJ,唐克斯NK, Barford D
可视化的cysteinyl-phosphate中间酪氨酸蛋白磷酸酶的x射线晶体学。
J生物化学杂志。1998年4月24日,273 (17):10454 - 62。
- PubMed ID
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9553104 (在PubMed]
- 文摘
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酪氨酸蛋白磷酸酶(中)信号转导的去磷酸化酶催化phosphotyrosine残留物通过瞬态cysteinyl-phosphate中间的形成。这中间的水解机理已被生成gln检查- 262 - - >应用PTP1B的Ala突变,使中间的积累和捕获在一个应用PTP1B晶体。中间的结构为2.5 a分辨率显示,构象上灵活循环(WPD循环)是催化网站入口关闭,隔绝phosphocysteine中间和水分子催化部位,防止非特异性phosphoryltransfer反应无关的磷酰基受体。的一个水分子催化部位,可能亲核试剂,假定的催化基础形成氢键,asp - 181。野生型酶,亲核的水分子会协调gln的侧链- 262。结合我们之前的结构数据,我们现在可以想象每个反应步骤的PTP催化途径。cysteinyl-phosphate中级的水解中,让人想起gtpase三磷酸鸟苷水解,在这两个家庭的酶利用一个不变的Gln残渣协调攻击亲核的水分子。