描述人类。UMP-CMP激酶酶活性和5 '端非翻译区
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Pearman, Castro-Faria-Neto HC,麦金太尔TM,普雷斯科特SM, Stafforini DM
描述人类。UMP-CMP激酶酶活性和5 '端非翻译区
生命科学。2001年10月5日,69 (20):2361 - 70。
- PubMed ID
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11681623 (在PubMed]
- 文摘
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我们已经克隆人类UMP-CMP cDNA从巨噬细胞激酶cDNA图书馆。序列分析表明,该cDNA来源于基因与先前报道EST-derived cDNA相同。这里显示一个明显的区别这两个克隆,额外的5 ' 73核苷酸的克隆,包括一个假定的平移开始网站,不是功能显著。这项工作表明,额外的5 'sequence EST克隆是不必要的酶活性和非功能翻译的起始。具体来说,我们发现,所表达的蛋白质macrophage-derived cDNA和扩展cDNA有相同的相对分子质量,符合使用ATG内部macrophage-derived克隆网站的功能开始。此外,这项工作更精确地定义了UMP-CMP激酶的催化活性。在这里,我们显示出三倍大的基质对CMP相对运动联盟的偏好,确定ATP和UTP作为首选磷酸捐助者的反应,证明反应是Mg2 +端依赖。此外,调查UMP-CMP-kinase表达式显示两个信使rna产品免疫组织和癌症细胞系。小RNA产品是之前从未描述。