生理no载体巯基氧化酶失活。
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贝克K, Savvides SN, Keese M, Schirmer RH, Karplus PA
生理no载体巯基氧化酶失活。
中国生物工程学报。1998 4;5(4):267-71。
- PubMed ID
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9546215 (PubMed视图］
- 摘要
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一氧化氮(NO)是一种多能调控分子，但其发挥作用的分子机制尚不清楚。目前已鉴定出的NO生理靶分子很少，即使是这些靶分子，NO引起的修饰仍然不明确。人谷胱甘肽还原酶(hGR)是细胞抗氧化防御的中心酶，被s -亚硝基谷胱甘肽(GSNO)和二谷胱甘肽-二亚硝基铁(DNIC-[GSH]2)这两种NO的体内转运形式所抑制。在这里，用GSNO和DNIC-[GSH]2在1.7 A分辨率下失活的hGR的晶体结构提供了no载体失活酶的第一张图片:在GSNO修饰的hGR中，活性位点残基Cys 63被氧化为异常稳定的半胱氨酸亚磺酸(R-SOH)，而用DNIC-[GSH]2修饰的Cys 63被氧化为半胱氨酸亚磺酸(R-SO2H)。我们的结果表明，不同形式的NO可以介导不同的化学反应，巯基氧化必须被认为是NO作用的主要机制。