激动剂刺激的血小板和HeLa细胞胞质磷脂酶A2磷酸化位点的鉴定。
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Borsch-Haubold AG, Bartoli F, Asselin J, Dudler T, Kramer RM, Apitz-Castro R, Watson SP, Gelb MH
激动剂刺激的血小板和HeLa细胞胞质磷脂酶A2磷酸化位点的鉴定。
生物化学杂志，1998 2月20日;273(8):4449-58。
- PubMed ID
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9468497 (在PubMed］
- 摘要
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本研究确定了人类血小板和HeLa细胞中85-kDa胞质磷脂酶A2 (cPLA2)的磷酸化位点。用微孔高效液相色谱法和二维磷酸肽图谱分析32p磷酸化和免疫沉淀cPLA2的胰蛋白酶消化。凝血酶刺激血小板cPLA2在Ser-505和Ser-727两个位点显著磷酸化。在胶原刺激的血小板和α干扰素或亚砷酸盐刺激的HeLa细胞中，也可以看到这两个位点的独家磷酸化;未检测到酪氨酸磷酸化。38-kDa应激激活蛋白激酶(p38(mapk))的抑制剂SB 203580，在凝血酶刺激的血小板中，使Ser-505和Ser-727的磷酸化分别降低了50%和60%。另一种p38(mapk)抑制剂SB 202190也部分(60%)抑制亚砷酸刺激的HeLa细胞中cPLA2的磷酸化。这些研究将先前在杆状病毒/昆虫细胞系统中表达的cPLA2的多个磷酸化位点的识别工作扩展到生理激动剂刺激的哺乳动物细胞中的cPLA2。他们还强调了高分辨率磷酸肽图谱结合微孔高效液相色谱法定量磷酸化水平的必要性，这导致了Ser-505和Ser-727是在多种激动剂刺激下不同哺乳动物细胞中cPLA2的共同磷酸化位点的结论。