胞质磷脂酶A2中钙-磷脂结合结构域的晶体结构。
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佩里西克·欧，方S，林奇·德，拜克罗夫特M，威廉姆斯RL
胞质磷脂酶A2中钙-磷脂结合结构域的晶体结构。
生物化学杂志。1998年1月16日;273(3):1596-604。
- PubMed ID
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9430701 (在PubMed］
- 摘要
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细胞质磷脂酶A2 (cPLA2)是一种85-kDa的钙敏感酶，它水解含有花生四烯酸的膜磷脂，启动环氧烷类化合物和血小板激活因子的生物合成，这些都是有效的炎症介质。酶的钙依赖性激活是由一个n端C2结构域介导的，该结构域负责酶的钙依赖性转位到膜上，使完整的酶水解膜上的底物。该C2结构域的2.4-A x射线晶体结构通过多次同构替换得到，揭示了一个与磷酸肌苷特异性磷脂酶C δ 1的C2结构域具有相同拓扑结构的-三明治。两个暴露的疏水残基簇围绕着两个相邻的钙结合位点。这个区域，连同相邻的基本残基条带，似乎构成膜结合基序。该结构为cPLA2的膜结合的疏水和静电组分的相对重要性提供了一个惊人的洞察。虽然cPLA2的疏水相互作用占主导，但对于其他C2结构域，如“传统的”蛋白激酶C和突触tagmins，静电力占主导。