人类FX GDP-L-fucose的蛋白质的合成。
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Tonetti M, L二,Bisso Benatti U, De植物
人类FX GDP-L-fucose的蛋白质的合成。
生物化学杂志。1996年11月1日,271 (44):27274 - 9。
- PubMed ID
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8910301 (在PubMed]
- 文摘
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外汇是一个homodimeric是nad (H)绑定蛋白68 kDa,首次发现在人类红细胞,是同质性的纯化。其功能已被识别,尽管部分结构和遗传特征。最近,部分氨基酸序列的基础上,它被证明是人类的同族体小鼠蛋白质P35B,肿瘤排斥抗原。为了解决外汇的生化作用,其主要结构是由互补脱氧核糖核酸测序完成。这个序列显示显著的同源性与许多不同生物体蛋白质。具体来说,外汇显示有明显的相似假定的大肠杆菌蛋白质,名叫Yefb,大肠杆菌的基因区域地图染色体编码酶参与GDP-D-mannose合成和利用。因此,一个可能的外汇的代谢研究中的作用。获得的数据表明外汇作为最后一步的酶的主要代谢途径导致从GDP-D-mannose GDP-L-fucose合成真核细胞和原核的。具体来说,外汇显然催化净化结合差向异构酶和NADPH-dependent还原酶反应,转换GDP-4-keto-6-D-deoxymannose GDP-L-fucose。这是基质的几个fucosyltranferases参与许多glyconjugates的正确表达,包括血型和发育抗原。