人GDP-L-聚焦合酶的晶体结构。
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周浩，孙林，李娟，徐超，余峰，刘勇，季超，何俊
人GDP-L-聚焦合酶的晶体结构。
生物化学学报(上海)。2013年9月,45(9):720 - 5。doi: 10.1093 / abb / gmt066。Epub 2013 6月16日。
- PubMed ID
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23774504 (PubMed视图］
- 摘要
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人GDP-l-焦点合成酶，也称为FX蛋白，由其底物gdp -4-酮-6-脱氧-d-甘露糖合成GDP-l-焦点。该反应包括C-3和C-5的外聚二烷基化，然后在C-4发生nadph依赖性的羰基还原。本文在2.37 A分辨率下测定了人FX蛋白的第一个晶体结构。晶体结构的不对称单元包含四个分子，形成两个同二聚体。每个分子由两个结构域组成，一个Rossmann-fold nadph结合基序和一个羧基末端结构域。与大肠杆菌GDP-l-聚焦合酶相比，这两种酶的整体结构有四个主要差异。在人FX蛋白的结构中有四个环，对应于大肠杆菌酶的结构中的两个α -螺旋和两个β -薄片。此外，与来自大肠杆菌的FX蛋白相比，有7个不同的氨基酸残基与NAPDH结合。人类FX的结构揭示了关键的催化残基，并可能有助于设计治疗炎症、自身免疫疾病和某些类型癌症的药物。