人类性激素结合球蛋白的理化特征:两个相同亚基的证据。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Hammond GL, Robinson PA, Sugino H, Ward DN, Finne J
人类性激素结合球蛋白的理化特征:两个相同亚基的证据。
类固醇生物化学。1986年4月24(4):815-24。
- PubMed ID
-
3702459 (在PubMed］
- 摘要
-
我们已经开发了一种纯化人类性激素结合球蛋白(SHBG)的快速方案，它可以在48小时内从妊娠血清中纯化蛋白质。这最大限度地减少了血清蛋白酶对蛋白质的任何可能降解，并使我们能够重新检查其结构组成的一些重要和有争议的方面。我们的物理化学数据与假设相一致，即SHBG是一种二聚糖蛋白，由2个前体组成，表现出大小的异质性(约50和约52 K道尔顿)。二聚体SHBG分子似乎只包含约8%的碳水化合物，序列信息表明，一个n -连接的寡糖链可能附着在nh2端氨基酸(亮氨酸)的残基7(天冬酰胺)上。与之前的报道相比，重原体(约52 K)和轻原体(约50 K)相对数量的差异，以及nh2端氨基酸的微观异质性，使我们得出结论，它们可能是由体内蛋白水解降解以及在蛋白质纯化前的血液样本储存过程中引起的。然而，nh2端氨基酸序列数据表明，构成血清中大部分SHBG二聚体的重质前体的初级结构是相似的，甚至可能是相同的。支持这一观点的证据是观察到的单克隆抗体，它识别一个构型表位，与每个人类SHBG的本地二聚体形式的两个表位相互作用。