类固醇配体与人类性激素结合球蛋白在特定的方向结合，并产生蛋白质构象的明显变化。
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格里什科夫斯卡娅I，阿夫瓦库莫夫GV，哈蒙德GL，卡塔拉诺MG，穆勒YA
类固醇配体与人类性激素结合球蛋白在特定的方向结合，并产生蛋白质构象的明显变化。
生物化学杂志2002 Aug 30;277(35):32086-93。Epub 2002年6月13日。
- PubMed ID
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12065592 (在PubMed］
- 摘要
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人性激素结合球蛋白(SHBG)的氨基末端层粘连蛋白g样结构域包含一个高亲和力的类固醇结合位点。该结构域与几种不同的甾体配体复合物的晶体结构表明，与5 -双氢睾酮或C19雄激素代谢物(5 -雄甾-3 β，17 - -二醇和5 -雄甾-3 β，17 - -二醇)或合成黄体酮左炔酮孕酮相比，雌二醇以相反的方向占据SHBG甾体结合位点。SHBG甾体结合位点的特定残基取代证实Ser(42)通过与雄甾二醇和左炔诺孕酮的C3官能团和雌二醇C17的羟基形成氢键，在决定高亲和力相互作用中起着关键作用。在C19甾体C17位羟基或雌二醇C3位羟基参与氢键网络的残基中，Asp(65)似乎是最重要的。雌二醇结合方式的不同与人类SHBG表面环段(Leu(131)-His(136))中残基(Leu(131)和Lys(134)的位置/方向的不同有关，这些残基覆盖了类固醇结合位点以及其他残基(Leu(171)-Lys(173)和Trp(84))，可能为SHBG与其他大分子之间的配体依赖相互作用提供了基础。这些新的晶体结构也使我们能够构建一个简单的空间填充模型，可以用来预测新的SHBG配体的特性。