通过螯合锌Mimosine变弱丝氨酸hydroxymethyltransferase转录。对抑制DNA复制的影响。

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佩里C, Sastry R,纳斯鲁拉IM,干草PJ

通过螯合锌Mimosine变弱丝氨酸hydroxymethyltransferase转录。对抑制DNA复制的影响。

J生物化学杂志。2005年1月7日,280 (1):396 - 400。Epub 2004年11月4日。

PubMed ID

15531579 (在PubMed

]

文摘

L-mimosine是一种天然植物氨基酸铁螯合剂,逮捕细胞周期末的G(1)阶段,尽管它的作用机制尚不清楚。一些研究表明,mimosine阻止DNA复制的起始,而其他研究表明,mimosine扰乱伸长的复制叉损害脱氧核苷酸合成通过抑制iron-dependent酶核苷酸还原酶的活性和细胞质丝氨酸hydroxymethyltransferase基因的转录(SHMT1)。在这项研究中,SHMT1转录mimosine-induced抑制机制的阐明。mimosine-responsive转录元素内是局部的人类SHMT1启动子的前50碱基对缺失化验分析和凝胶迁移转变。50-base-pair序列包含一个共识zinc-sensing金属监管元素(绝笔)在-44年到-38年,位置和变异的绝笔减毒mimosine-induced转录镇压。Mimosine治疗消除绝笔,Sp1-binding活动核提取物MCF-7细胞而不是核提取物mimosine-resistant细胞系,MCF-7/2a。MCF-7在zinc-depleted培养基培养细胞超过16天是可行的和缺乏细胞质丝氨酸hydroxymethyltransferase蛋白质,确认mimosine抑制SHMT1转录的螯合锌。dna蛋白质相互作用的破坏锌螯合物提供了一个通用的抑制作用机制mimosine核过程,包括复制和转录。此外,本研究建立了SHMT1 zinc-inducible基因,它提供了第一个机制的监管folate-mediated一个碳代谢的锌。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
Mimosine	丝氨酸hydroxymethyltransferase,胞质	蛋白质	人类	是的	抑制剂	细节