人类酸性成纤维细胞生长因子的x射线晶体结构。
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Blaber M, DiSalvo J,托马斯卡
人类酸性成纤维细胞生长因子的x射线晶体结构。
生物化学。1996年2月20日,35 (7):2086 - 94。
- PubMed ID
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8652550 (在PubMed]
- 文摘
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纤维母细胞生长因子(fgf)促有丝分裂的,为各种类型的细胞趋化因子和血管生成的调控中发挥主要作用。血管生成是参与多种重要的生理活动包括器官形成、伤口愈合、缺血性侧枝循环,固体肿瘤的生长。高分辨率结构信息是理解的关键,这些生长因子的作用机制。我们报告在这里人类酸性FGF的x射线晶体结构(aFGF)与数据扩展到2.0埃分辨率。水晶包含四个独立分子不对称单位。每个分子包含一个绑定硫酸盐离子,在类似的一种错位。硫酸绑定是通过相互作用形成氢键稳定残留Asn 18日赖氨酸113,赖氨酸118和定义了一个潜在的肝素结合位点。氢键与Nδ2一半Asn 18似乎是最保守的互动,为硫酸盐离子绑定到所观察到的类似人类基本FGF bFGF和相似但不相同的交互观察牛aFGF与肝素类似物。添加溶剂的组,五个水分子有序保存在每个人类aFGF的四个独立的结构。位于埋位置,这些水分子氢键合作提供一些埋极组织核心的蛋白质。 A central interior cavity exists in each of the four structures, with sizes ranging from approximately 20 to 50 angstroms3. The cavity sizes appear to be significantly smaller than that observed in the related protein interleukin-1 beta. The region comprising the high affinity FGF receptor binding site is structurally very similar to the corresponding region from human bFGF, whereas the low affinity site is structurally quite different. The results provide a structural basis for the role of the low affinity binding site in FGF receptor discrimination.