人类吲哚胺2的晶体结构,3-dioxygenase:催化机理的O2公司heme-containing加双氧酶。
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杉本H, Oda年代,大月T,日野T,吉田T, Shiro Y
人类吲哚胺2的晶体结构,3-dioxygenase:催化机理的O2公司heme-containing加双氧酶。
《美国国家科学院刊S a . 2006年2月21日,103 (8):2611 - 6。Epub 2006年2月13日。
- PubMed ID
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16477023 (在PubMed]
- 文摘
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人类吲哚胺2,3-dioxygenase (IDO)催化的乳沟pyrrol L-Trp环和包含原子分子氧气(O2)。这里我们报告人类被罩的x射线晶体结构,与配体混合抑制剂4-phenylimidazole和氰化物。整体语言显示了两个α螺旋结构域与它们之间的血红素。A264灵活循环的血红素远侧靠近铁。突变分析表明,没有一个极性氨基酸残基在远端血红素的口袋里是必不可少的活动,表明,与heme-containing单氧酶(即。、过氧化物酶和细胞色素P450),没有蛋白质组被罩在分子氧活化或质子抽象至关重要。这些特征的语言结构提供支持反应机理涉及质子的抽象从衬底铁箍分子氧。不活跃的突变体(F226A F227A和R231A)保留substrate-binding亲和力,和电子密度图显示,2 - (N-cyclohexylamino)乙烷磺酸是绑定到这些残留物,模仿底物。这些发现表明,严格的形状之间的互补性吲哚环的底物和蛋白质侧链都是必需的,没有约束力,但相反,允许衬底之间的交互和铁带双氧反应的第一步。这项研究提供了结构基础heme-containing加双氧酶机制,缺少了一块血红素化学在我们的理解。