原子结构的人类immunophilin FKBP-12复合物吸收FK506和雷帕霉素。
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Van达因GD Standaert射频,Karplus PA,施赖伯SL, Clardy J
原子结构的人类immunophilin FKBP-12复合物吸收FK506和雷帕霉素。
J杂志。1993年1月5,229 (1):105 - 24。
- PubMed ID
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7678431 (在PubMed]
- 文摘
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高分辨率结构形成的复合物的免疫抑制药物吸收FK506雷帕霉素与人类immunophilin FKBP-12已经由x射线衍射。FKBP-12有小说组成的褶皱five-strandedβ褶板与整体包装在一个简短的阿尔法螺旋锥形形状。吸收FK506和雷帕霉素绑定定义的腔β褶板,α螺旋和三个循环。吸收FK506和雷帕霉素结合在类似的时尚的氢键和一个不寻常的羰基绑定的口袋里。比免费绑定吸收FK506有不同的构象(水晶)吸收FK506而雷帕霉素的构象的雷帕霉素的几乎是相同的。FKBP-12是peptidyl-prolyl异构酶(PPIase)和复合物的结构表明这个催化活性可以操作的方法。不同的复合物活跃在抑制T细胞激活的不同步骤,一个活动与PPIase看似无关的活动。