晶体结构的细胞外区域的人类细胞粘附分子CD2 2.5决议。
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Bodian DL,琼斯EY、Harlos K,斯图尔特·迪·戴维斯SJ
晶体结构的细胞外区域的人类细胞粘附分子CD2 2.5决议。
结构。1994年8月15日,2 (8):755 - 66。
- PubMed ID
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7994575 (在PubMed]
- 文摘
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背景:早期抗原CD2是粘附分子与体内免疫反应。人类和老鼠的细胞外区域的同系物CD2份额只有45%序列身份和绑定不同的蛋白质配体。比较人类和老鼠的可溶性CD2 (sCD2)结构应该提供洞察细胞表面的结构基础的认可。结果:因此,我们确定了晶体结构的一种人类sCD2单一N-acetylglucosamine残留在每个糖基化网站2.5 r因子19.3%的决议。它由两个类似于老鼠sCD2免疫球蛋白超科域,但两个同系物的相对取向域不同20度。交互涉及平面、高度紧张,配体绑定GFCC 'C”面临人类sCD2分子复制相关的结晶学,在不同的格子,观察大鼠sCD2晶体。结论:分子内张cd的灵活性似乎是守恒的特性。分子之间的直接交互代表了粘附分子之间的相互作用的一般模型的这种结构性类。配体特异性可能受到指控的绑定脸上残留的分布。