血浆蛋白质绑定属性固定肝素和heparin-albumin共轭。
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米洛N,齐默尔曼B, Maleszka Knobl H, Tenderich G, Koerfer R, Herberg弗兰克-威廉姆斯
血浆蛋白质绑定属性固定肝素和heparin-albumin共轭。
Artif器官。2007年6月,31 (6):466 - 71。
- PubMed ID
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17537059 (在PubMed]
- 文摘
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血浆蛋白的选择性粘附固定肝素被认为是有益的对于本文的外国材料与血液接触。凝血酶原凝血酶,抗凝血酶III (AT3)和纤维蛋白原选定的实验模型中进行分析。生物分子相互作用分析采用表面等离子体共振是利用实时记录和分析他们的绑定属性。生物素化的肝素,heparin-albumin共轭,白蛋白,分别被固定到streptavidin-coated传感器作为配体。凝血酶原没有绑定到任何配体的表面和没有特定绑定的血浆蛋白,白蛋白被观察到。结合凝血酶动力学肝素和heparin-albumin共轭计算使用两种不同的方法。肝素,相同的K (D)(平衡离解常数)的61 x值10 M两种方法得到的是(9)。共轭,只有稍微不同的K值(D)的111 x 104 x(9)和(9)10 M,分别计算。凝血酶的亲和力向heparin-coated表面被证明是高于对肝素共轭的亲和力。绑定模式AT3肝素和heparin-albumin共轭,虽然具体,是两相的,可能是因为绑定过程中构象的变化。 Steady-state kinetic analysis revealed a K(D) value of 281 +/- 24 x 10(-9) M for the heparin surface. For the conjugate surface, a K(D) of 53 +/- 5 x 10(-9) M was calculated, indicating a higher affinity toward heparin-albumin conjugate. A high-affinity binding of fibrinogen to high-density surfaces of both heparin and the conjugate was observed. However, as binding to low-density surfaces was considerably reduced, specificity remained uncertain.