人类胆绿素还原酶的纯化和表征。
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玛蒂博士Trakshel通用
人类胆绿素还原酶的纯化和表征。
拱生物化学Biophys。1993年1月,300 (1):320 - 6。
- PubMed ID
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8424666 (在PubMed]
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胆绿素转换成胆红素是由胞质酶胆绿素还原酶催化的。我们有净化和人类肝脏还原酶和发现它不同特征广泛前所述鼠酶(h . Fakhrai m·d·玛蒂,1992年,生物。化学。267年,4023 - 4029)在其一级结构/组成,然而分享动力学属性。人类酶显著大于鼠酶(约41000 - 42000和33000 - 34000年),是依赖于双代数余子式和双pH值,需要free-SH组。pH值在6.0 - -7.0 NADH是更有效的辅因子,而在pH值8.5 - -8.75 NADPH代数余子式的首选。活动抑制by-SH试剂,5 ' -dithiobis (2-nitrobenzoic酸)和p-chloromercuribenzoic酸,从这些试剂通过代数余子式和底物和保护。在二维电泳纯化蛋白解决成四个不同等电点的区域(π6.03,5.83,5.68,5.55)和两种分子量形式(约40700 -约39600)。变异与π值被发现在人类肾脏还原酶纯化,尽管他们相对组织丰富多样。胰蛋白酶的地图、氨基酸组成和氨基末端和四个胰蛋白酶的多肽序列的人类还原酶与鼠比较。高效液相色谱概要和氨基酸组成的人类和老鼠酶大大不同,和两个胰蛋白酶的肽存在于人类无法预测的氨基酸序列中发现老鼠的酶。 At the same time, the first 21 amino acids of the NH2 terminus of rat and human, except for the substitution of glutamic acid in human for lysine (amino acid 4) in the rat, were found identical and two peptides with 78-87% similarity to the rat reductase were found in the human reductase. Of the seven cysteine residues present in the human, four or five were titratable with 5'-dithiobis(2-nitrobenzoic acid).