高分辨率的晶体结构的人类苯丙氨酸羟化酶的催化域催化地活跃铁与四氢生物蝶呤(II)和二进制形式复杂。
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安徒生OA, Flatmark T,脚腕E
高分辨率的晶体结构的人类苯丙氨酸羟化酶的催化域催化地活跃铁与四氢生物蝶呤(II)和二进制形式复杂。
J杂志。2001年11月23日,314 (2):279 - 91。
- PubMed ID
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11718561 (在PubMed]
- 文摘
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晶体结构的催化域(deltan1 - 102 / deltac428 - 452)人类的苯丙氨酸羟化酶(hPheOH)在其催化地主管铁(II)和二进制形式复杂的减少蝶呤辅因子6 (R) -L-erythro-5, 6, 7, 8-tetrahydrobiopterin (BH4)已经决心1.7和1.5,分别。与结构各种催化地报道相比不活跃的铁(III)的形式,已经观察到的几个重要的差异,尤其是在活性部位。因此,non-liganded hPheOH-Fe (II)结构显示良好定义的电子密度只有一个水分子的三个报告要协调高自旋的铁铁(III)的形式,以及电子密度差的部分协调Glu330的侧链。减少辅助因子(BH4),采用预期half-semi椅式构象,势必在第二协调球体的催化铁C4a-iron距离为5.9。L-erythro-7 BH4结合在同一网站,8-dihydrobiopterin (BH2)二进制hPheOH-Fe (III) -BH2复杂形成一个芳香pi-stacking Phe254和氢键网络的交互。相比,结构蝶呤环取代约0.5 A和旋转大约10度,和羟基之间的扭转角的代数余子式dihydroxypropyl侧链改变了大约120度使O2”做出强烈的氢键(2.4)侧链Ser251的氧气。dihydroxypropyl侧链的碳原子数与蛋白质疏水接触。铁是二进制six-coordinated复杂,但总体协调的几何形状略有不同,铁(III)的形式。最重要的是发现绑定BH4导致Glu330配体改变其协调时铁与non-liganded hPheOH-Fe (III)和二进制hPheOH-Fe (III) -BH2复杂。