表皮生长因子受体苏氨酸和丝氨酸残基磷酸化体内。
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Heisermann GJ,吉尔GN
表皮生长因子受体苏氨酸和丝氨酸残基磷酸化体内。
生物化学杂志。1988年9月15日;263 (26):13152 - 8。
- PubMed ID
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3138233 (在PubMed]
- 文摘
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表皮生长因子(EGF)受体是由EGF-stimulated自身磷酸化和佛波醇ester-stimulated,蛋白激酶C (Ca2 + / phospholipid-dependent酶)介导的磷酸化在识别网站。EGF受体包含额外的磷酸化网站包括著名phosphothreonine磷酸和磷酸丝氨酸占大多数的几个共价结合受体体内。我们已经确定了三个网站在EGF受体纯化从32 p-labeled A431细胞。主要phosphothreonine被确认为苏氨酸669 EGF受体序列。磷酸丝氨酸残基被确认为671和1046/1047的EGF受体丝氨酸。另外两个磷酸丝氨酸残基被本地化的胰蛋白酶的包含多个丝氨酸残基位于羧基末端肽守恒的蛋白激酶域。围绕三个识别磷酸化的氨基酸序列的网站中高度保守的EGF受体的蛋白质产品v-erb B和neu致癌基因。EGF受体的分析预测二级结构显示,所有的磷酸化站点附近的测试版。A431细胞磷酸化的丝氨酸残基是依赖于血清。与野生型老鼠B82 L细胞转染人类表皮生长因子受体。 EGF increased the 32P content in all tryptic phosphopeptides. A mutant EGF receptor lacking protein tyrosine kinase activity was phosphorylated only at threonine 669. Regulated phosphorylation of the EGF receptor at these threonine and serine residues may influence aspects of receptor function.