重组人类betacellulin。分子结构、生物活性和受体的相互作用。
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渡边T, Shintani醒来时,成Y,福克曼J, Igarashi K, Sasada R
重组人类betacellulin。分子结构、生物活性和受体的相互作用。
J生物化学杂志。1994年4月1;269 (13):9966 - 73。
- PubMed ID
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8144591 (在PubMed]
- 文摘
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溶性形式的人类betacellulin (BTC)纯化条件培养液的同质性鼠标A9与BTC前体cDNA细胞转染。三种类型的可溶性BTC、指定BTC-1a BTC-1b和BTC-2通过阳离子交换和凝胶排阻色谱法来解决。物理化学分析显示,BTC-1a代表糖化,完整的分子组成的80氨基酸残基(Asp32 Tyr111前体分子)。BTC-1b似乎是截断分子缺少12个氨基酸残基的氨基末端BTC-1a。BTC-2被发现50-amino酸分子(Arg62 Tyr111)对应于表皮生长因子(EGF)结构单元。这些BTC的生物活性分子在本质上是相同的根据他们的mitogenicity Balb / c 3 t3成纤维细胞。BTC EGF和均等的在刺激Balb / c 3 t3细胞增殖和大鼠系膜细胞Ca2 +动员以及抑制人类表皮样癌A431细胞的生长。BTC和EGF与彼此类似的剂量依赖性绑定A431细胞,表明这些因素相同的受体分子结合等价的热望。Kd值的表皮生长因子受体(EGFR)和BTC 0.5 nM,决定在Balb / c 3 t3细胞。此外,人类乳房癌mda - mb - 453细胞,表皮生长因子受体家族的表达多个成员,被发现拥有2.7 x 10 (3) BTC结合位点/细胞,和绑定被EGF容易熄灭。 These results suggest that the primary receptor for BTC is EGFR.