网格蛋白的受体结合功能抑制适配器蛋白质AP-2显性负突变mu2亚基及其对内吞作用的影响。
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Nesterov,卡特再保险,Sorkina T,吉尔GN,索尔金
网格蛋白的受体结合功能抑制适配器蛋白质AP-2显性负突变mu2亚基及其对内吞作用的影响。
EMBO j . 1999年5月4日,18 (9):2489 - 99。
- PubMed ID
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10228163 (在PubMed]
- 文摘
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虽然网格蛋白适配器的mu2亚基之间的相互作用蛋白复合物AP-2和tyrosine-based内化图案涉及货物分子的选择性招聘到涂布坑,这种交互的功能意义许多类型的膜蛋白的内吞作用尚不清楚。分析mu2-receptor交互的功能,我们构造了一个epitope-tagged mu2合并到AP-2针对涂层坑。突变分析表明,Asp176和Trp421 mu2参与TGN38与内化互动主题和表皮生长因子受体(EGF)。诱导突变mu2的过度表达,这两个残留物被改为标明丙,导致代谢更换内源性mu2 AP-2复合物和完全废除AP-2交互tyrosine-based内化图案。因此,转铁蛋白受体的内吞作用严重受损。相比之下,内化的EGF受体没有影响。这些结果表明潜在的实用性dominant-interfering适配器蛋白质家族的功能分析方法,并表明clathrin-mediated内吞作用可能在mu2-dependent和独立的方式。