表征N-oligosaccharides附加到非典型Asn-X-Cys序列的重组人表皮生长因子受体。
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佐藤C,金正日JH,安倍Y,齐藤K, Yokoyama年代,Kohda D
表征N-oligosaccharides附加到非典型Asn-X-Cys序列的重组人表皮生长因子受体。
,2000年1月,127 (1):65 - 72。
- PubMed ID
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10731668 (在PubMed]
- 文摘
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人类表皮生长因子受体的细胞外域(sEGFR)由CHO细胞被用于各种生物物理研究,以阐明EGF-induced受体激活的分子机制。我们发现赵sEGFR包含一个寡糖链连接到非典型N-glycosylation共识序列,Asn (32) - x(33)半胱氨酸(34)。低聚糖结构在Asn(32)的混合物monosialo和asialo形式的核心fucosylated biantennary复杂类型低聚糖。删除这个典型的糖基化位点的替换Asn(32)与赖氨酸改变无论是表情还是完整的表皮生长因子受体在CHO细胞的功能。糖基化的Asn(32)曹sEGFR是不完整的:20%的Asn(32)仍未修改。因此,曹sEGFR本身是异构的糖基化在Asn(32),这可能会导致问题在生物物理的研究。试图删除低聚糖在Asn(32)具有nondenaturing条件下没有成功。”因此,sEGFR Asn的突变(32)- >赖氨酸(32)是有用的生物物理和生物化学研究,尤其是x射线晶体学。