结构基础的相互作用在真细菌抗生素肽基转移酶的中心。

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Schlunzen F, Zarivach R,危害J,巴珊,Tocilj, Albrecht R,科学家,Franceschi F

结构基础的相互作用在真细菌抗生素肽基转移酶的中心。

自然。2001年10月25日,413(6858):814 - 21所示。

PubMed ID

11677599 (在PubMed

]

文摘

核糖体,蛋白质合成的网站,是一个自然和合成抗生素的主要目标。详细了解抗生素结合位点是理解药物作用机制的核心。相反,对于研究药物的优秀工具核糖体的功能。阐明ribosome-antibiotic相互作用的结构基础,我们确定的高分辨率x射线结构50年代真细菌的核糖体亚基耐辐射球菌,包裹着的临床相关抗生素氯霉素,克林霉素和三大环内酯类红霉素、克拉霉素、罗。我们发现抗生素结合位点是由专门的部分肽基转移酶23 s核糖体RNA的空腔,不涉及任何与核糖体蛋白质药物的相互作用。在这里,我们报告的细节抗生素与组件的交互的结合位点。我们的结果也显示假定的Mg的重要性+ 2离子结合的一些药物。这个结构分析应该促进理性药物设计。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
红霉素	23 s核糖体核糖核酸	核苷酸	肠道细菌和其他真细菌	是的	抑制剂	细节

多肽

的名字	UniProt ID
50年代L32核糖体蛋白质	P49228	细节