结构灵活调节phosphopeptide-binding Cbl-c酪氨酸激酶结合域的活动。
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冢Takeshita K, T,矶Y,山下先生E,铃木,金米,山梨县Y,山本T,中川一个
结构灵活调节phosphopeptide-binding Cbl-c酪氨酸激酶结合域的活动。
2012年11月,152 (5):487 - 95。doi: 10.1093 / jb / mvs085。Epub 2012年8月9日。
- PubMed ID
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22888118 (在PubMed]
- 文摘
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通过他们的泛素连接酶活动,Cbl-family蛋白质抑制信号由酪氨酸蛋白激酶(ptk),但也可以作为适配器蛋白质积极调节信号。酪氨酸激酶绑定(TKB)域这个家族的蛋白酪氨酸磷酸化的绑定目标至关重要。在这里,我们分析了晶体结构的TKB域Cbl-c / Cbl-3 (Cbl-c TKB),这是一个不同的哺乳动物Cbl-family成员。与Cbl TKB相比,Cbl-c TKB显示限制结构的灵活性在此处则绑定。突变Cbl-c TKB增加这种灵活性增强磷蛋白质绑定到目标。这些结果表明,蛋白、转录后修饰或基因突变改变结构的灵活性TKB域Cbl-family蛋白质磷蛋白质,从而可以调节他们绑定目标,影响PTK-mediated信号。