表征的alpha-peptide释放蛋白酶激活丙酮酸氧化酶。
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Recny马,Grabau C, Cronan我小,海格LP
表征的alpha-peptide释放蛋白酶激活丙酮酸氧化酶。
生物化学杂志。1985年11月15日;260 (26):14287 - 91。
- PubMed ID
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3902830 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌的丙酮酸氧化酶homo-tetrameric酶可以激活大于500倍(kcat /公里)通过有限的蛋白酶解alpha-chymotrypsin丙酮酸的存在和硫胺素焦磷酸。乳沟产生先生2000肽(alpha-peptide)从每个单元和模拟的重要生理激活磷脂酶。此外,蛋白水解分裂导致的损失高亲和力lipid-binding的酶。我们现在报告的隔离和表征alpha-peptide片段的裂解从每个子单元的羧基末端蛋白酶激活。劈理的网站和alpha-peptide的顺序由埃德曼降解的纯化肽和氧化酶基因编码的DNA序列分析。的裂解位点位于一个疏水氨基酸序列预测β褶板。alpha-peptide预计的另一个部分形成一个两性α螺旋。定量评估的两性分子的性质本阿尔法螺旋(艾森伯格,d .(1984)为基础。学生物化学启。53岁,595 - 623)给出了一个价值非常相似的值几个螺旋肽自发结合磷脂囊泡的表面。从这些分析中,我们建议alpha-peptide可能发挥作用在绑定丙酮酸氧化酶在体内细胞膜磷脂。