晶体结构的本地和thrombin-complexed肝素辅因子II揭示了多步变构机制。
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Baglin TP,卡雷尔RW,教堂FC, Esmon CT,亨廷顿农协
晶体结构的本地和thrombin-complexed肝素辅因子II揭示了多步变构机制。
《美国国家科学院刊S a . 2002年8月20日;99 (17):11079 - 84。Epub 2002年8月8日。
- PubMed ID
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12169660 (在PubMed]
- 文摘
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顺序丝氨酸蛋白酶激活形成纤维蛋白凝块的抑制,主要是由成员serpin家庭,使用独特的β褶板扩张机制陷阱和摧毁他们的目标。自从发现serpins被一个家庭的丝氨酸蛋白酶抑制剂有争议构象改变的作用机制。现在很清楚,蛋白酶抑制蛋白水解后完全取决于serpinβ褶板迅速扩张的攻击。提供的监管优势serpins的构象的灵活性是通过本机的结构和S195A thrombin-complexed肝素辅因子II (HCII)。HCII抑制凝血酶,最后凝血级联的蛋白酶,glycosaminoglycan-dependent方式涉及的隔离hirudin-like n端尾与凝血酶的交互。本机HCII结构类似于本机抗凝血酶和建议另一种变构激活机制,而结构的S195A thrombin-HCII复杂的定义变构效应的分子基础。在一起,这些结构揭示了多步变构机制依赖于顺序HCII中央β褶板的收缩和扩张。